fa مطالعه‌ی فرآیند گلایکه شدن آنزیم کربنیک انیدراز II انسانی و بررسی تأثیر روزه‌داری بر فعالیت آنزیم، بااستفاده از روش‌های طیف سنجی تخصصي Special پژوهشي Research <strong><span style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">مقدمه:</span></span></span></strong><span style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> گلایکه شدن، اتصال غیرآنزیمی بین گروه کربونیل قندها با گروه‌های آمین پروتئین‌ها است که این فرآیند منجر به ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین‌ها می‌گردد. محصولات نهایی فرآیند گلایکه شدن پیشرفته &nbsp;</span></span></span><span dir="LTR" style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">(</span></span></span><span dir="LTR" style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="color:windowtext;"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">Advanced glycation end-product ,AGEs</span></span></span></span><span dir="LTR" style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">)</span></span></span><span style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> آخرین مرحله در این فرآیند است که ماهیتی به شدت اکسیدکننده و طبیعتی بسیار تخریبی دارد و عوارض زیادی را برای بیماران دیابتی ایجاد می‌کند.</span></span></span><span style="letter-spacing:-.2pt;"><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"></span></span></span><br> <strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">روش‌ها:</span></span></strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> در این تحقیق اثر 3- بتا- هیدروکسی بوتیرات یا به عبارتی تأثیر روزه‌داری بر فرایند گلایکه شدن آنزیم کربنیک انیدراز</span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">II</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">&nbsp; انسانی در شرایط فیزیولوژیکی (دمای 37 درجه‌ی سانتی‌گراد و </span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">pH</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> معادل 4/7) با استفاده از روش‌های مختلف طیف سنجی فرابنفش- مرئی (</span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">UV-Vis</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">)، فلوئورسانس و دو رنگ نمایی چرخشی (</span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">CD</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">) مورد بررسی قرار گرفت. بدین‌منظور نمونه‌های مختلف آنزیم کربنیک انیدراز </span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">II</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> انسانی کنترل (بدون گلوکز و 3- بتا- هیدروکسی بوتیرات)، آنزیم در حضور گلوکز تنها، آنزیم در حضور 3- بتا- هیدروکسی بوتیرات تنها و آنزیم در حضور گلوکز و 3- بتا هیدروکسی بوتیرات به‌مدت 35 روز تیمار گردید.</span></span><br> <strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">یافته‌ها: </span></span></strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">نتایج نشان می‌دهد که 3- بتا- هیدروکسی بوتیرات، که در زمان روزه‌داری به مقدار بسیار زیاد در بدن افزایش می‌یابد، به‌عنوان مهارکننده‌ی فرایند گلایکه شدن عمل کرده و منجر به کاهش عوارض اتصال قند به آنزیم می‌گردد و از تشکیل </span></span><span dir="LTR"><span style="font-family:Times New Roman,serif;"><span style="font-size:10.0pt;">AGEs</span></span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;"> جلوگیری می‌کند و مانع تغییر فعالیت سینتیکی آنزیم می‌شود.</span></span><br> <strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">نتیجه‌گیری: </span></span></strong><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">روزه‌داری می‌تواند با افزایش چشمگیر در میزان تولید </span></span><span style="font-family:B Lotus;"><span style="font-size:12.0pt;">3- بتا- هیدروکسی بوتیرات به‌عنوان یک مهارکننده‌ی فرایند گلایکیشن، نقش مهمی را در حفظ سلامت بدن و رفع عوارض بسیاری از بیماری‌ها از جمله دیابت ایفا کند.</span></span> <strong>Background</strong>: Glycation is the non-enzymatic reaction between the carbonyl groups in sugar and free amino groups in proteins<span dir="RTL">.</span> this reaction leads to changes in structure and functions of proteins. Advanced glycation end products (AGEs) is the final stage in this process, which is highly oxidizing and destructive nature, causing many diabetic complications.<br> <strong>Methods:</strong> In the present investigation, the effect of fasting upon the glycation process of human Carbonic anhydrase II under physiological conditions (37 &deg;C and pH 7.4) was studied recruiting various techniques including Ultraviolet&ndash;visible spectroscopy, fluorescence spectroscopy and CD Spectroscopy. To address this question, different samples of control carbonic anhydrase (without glucose and 3-beta-hydroxybutyrate), carbonic anhydrase with glucose, carbonic anhydrase in the presence of only 3-beta-hydroxybutyrate (BHB) and carbonic anhydrase along with glucose and 3-beta-hydroxybutyrate were incubated for 35 days under physiological conditions.<br> <strong>Results:</strong> The results indicate that 3-beta-hydroxybutyrate, which is greatly increased in the body during fasting, functions as an inhibitor of the glycation process and decreases the impacts of glucose binding to the protein and prevents the formation of AGEs and preserve enzyme activity.<br> <strong>Conclusion:</strong> Fasting can play an important role in maintaining the health of the body and eliminating the complications of the disease, with a significant increase in the production of 3-beta-hydroxybutyrate as an inhibitor of the glycation process. کربنیک انیدرازII انسانی, گلوکز, 3-بتا- هیدروکسی بوتیرات, گلایکیشن, روزه‌دار Human carbonic anhydrase II, Glucose, 3-beta-hydroxybutyrate, Glycation, Fasting 298 310 http://ijdld.tums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1592-1&slc_lang=fa&sid=1 Raziyeh Gharib راضیه قریب No Department of Biology, Faculty of Biological Sciences, Alzahra University, Tehran, Iran گروه بیوتکنولوژی، دانشکده‌ی علوم زیستی، دانشگاه الزهرا، تهران، ایران Ali Khatibi علی خطیبی khatibi@alzahra.ac.ir 0000-0003-1774-3161 Yes Department of Biology, Faculty of Biological Sciences, Alzahra University, Tehran, Iran گروه بیوتکنولوژی، دانشکده‌ی علوم زیستی، دانشگاه الزهرا، تهران، ایران